Care este funcția proteinei enzimei? Funcția enzimatică a proteinelor: exemple

Activitatea corpului nostru - un proces foarte complex, în care milioane de celule implicate, mii de substanțe diferite. Dar există un domeniu care depinde în întregime de proteine specifice, fără de care viața umană sau animală ar fi complet imposibil. După cum probabil ați ghicit, vorbim acum despre enzimele.

Astăzi , vom lua în considerare enzimatice functia de proteine. Acesta este un domeniu major de biochimie.

Deoarece baza acestor substanțe sunt predominant proteine, atunci ele pot fi luate în considerare de către acestea. Ar trebui să știi că pentru primele enzime de timp au fost descoperite în anii '30 ai secolului al 19-lea, numai oamenii de știință au luat mai mult de un secol, pentru a se ajunge la o definiție mai mult sau mai puțin uniformă pentru ei. Deci, ce funcție este realizată de enzime proteice? Pe aceasta, precum și structura și reacțiile din exemplele lor, veți învăța de la acest articol.

Trebuie să înțelegem că nu fiecare proteină poate fi o enzimă, chiar și în teorie. proteine globulare forma funcțională capabilă să prezinte o activitate catalitică în raport cu alți compuși organici numai. Ca și în cazul tuturor compușilor naturali din această clasă, enzimele sunt compuse din resturi de aminoacizi. Rețineți că funcția enzimatică a proteinelor (ale căror exemple vor fi în articol) pot fi efectuate numai de către unul a cărui masă molară este mai mică decât 5000.

Ce este o enzimă, definiția modernă

Enzime - un catalizator de biologic origine. Ei au capacitatea de a accelera reacția, datorită contactului apropiat între reactanți (substraturi). Putem spune că funcția enzimatică a proteinelor - un proces de unele cataliza reactii biochimice, care sunt unice pentru un organism viu. Doar o mică parte dintre ele pot fi reproduse în laborator.

Trebuie remarcat faptul că în acest domeniu au existat unele progres în ultimii ani. Oamenii de știință au ajuns treptat aproape de a crea enzime artificiale care pot fi utilizate nu doar pentru scopuri economice, dar, de asemenea, medicina. Acesta este dezvoltat enzime care pot distruge în mod eficient chiar si mici zone de cancer incipient.

Care părți ale enzimei implicate direct în reacția?

Rețineți că, în contact cu substratul nu include întregul corp al enzimei, ci doar o mică secțiune care se numește site-ul activ. Aceasta este proprietatea lor principala de complementaritate. Acest concept implică faptul că enzima este ideal pentru substratul în forma și proprietățile lor fizice și chimice. Putem spune că funcția de enzime , în acest caz , este după cum urmează:

• vine apa in jos de pe suprafața cojii.
• Există o anumită deformare (polarizare, de exemplu).
• După aceea ele sunt aranjate într-un mod special în spațiu, în timp ce se deplasează mai aproape unul de altul.

Acești factori conduc la accelerarea reacției. Acum, să facem o comparație între enzimele și catalizatorii anorganici.

După cum puteți vedea, funcția enzimatică a proteinelor necesită specificitate. Prin ea însăși se va adăuga, de asemenea, că multe dintre aceste proteine au, de asemenea, anumite specii. Pur și simplu pune, enzime umane nu este potrivit pentru un cobai.

Informații importante cu privire la structura enzimelor

Structura acestor compuși este izolat imediat trei nivele. Structura primară poate fi identificată prin resturile de aminoacizi care sunt parte a enzimelor. Deoarece funcția enzimatică a proteinelor, exemple care le-am citat în mod repetat în acest articol, poate fi efectuată numai de către anumite categorii de compuși, pentru a le identifica cu precizie, pe această bază este destul de real.

În ceea ce privește nivelul secundar, accesoriu la acesta este determinată prin intermediul altor tipuri de legături care pot să apară între aceste resturi de aminoacizi. Acest hidrogen comunicare, electrostatic, hidrofobe, și Van der Waals interacțiuni. Ca urmare a tensiunii care cauzează aceste conexiuni în diferite părți ale enzimei produse α-helix, bucla și p toroane.

Structura terțiară este rezultatul faptului că porțiuni relativ mari ale lanțului polipeptidic ori pur și simplu. Șuvițele rezultate sunt numite domenii. În cele din urmă, formarea finală a acestei structuri are loc numai după o interacțiune stabilă stabilită între domenii diferite. Trebuie amintit faptul că formarea domeniilor se merge într-un mod complet independent unul față de celălalt.

Unele caracteristici de domeniu

De obicei, lanțul polipeptidic din care sunt formate, este format din aproximativ 150 de resturi de aminoacizi. Când domenii interacționează unele cu altele, formate globulelor. Deoarece funcția este realizată de site-uri active, enzimatice bazate pe ele, ar trebui să înțeleagă importanța acestui proces.

Domeniul în sine este caracterizat prin faptul că între resturile de aminoacizi în structura sa există numeroase interacțiuni. Numărul acestora este mult mai mare pentru aceste reacții dintre domeniile în sine. Astfel, cavitatea dintre ele relativ „vulnerabile“ la acțiunile de diferiți solvenți organici. Volumul de ordinul a 20-30 angstromi cubi, care se potrivește mai multe molecule de apă. Domenii diferite au adesea o structură tridimensională complet unic, care este asociat cu performanța de funcții complet diferite.

Site-uri active,

De regulă, site-urile active sunt situate strict între domenii. Prin urmare, fiecare dintre care joacă un rol foarte important în cursul reacției. Datorită acestui aranjament al domeniilor constatat o flexibilitate considerabilă, mobilitatea în zona enzimei. Acest lucru este extrem de important, deoarece funcția enzimatică este realizată doar acei compuși care se pot schimba în mod corespunzător poziția sa spațială.

Între lungimea legăturii polipeptidic în corpul enzimei și prin funcțiile complexe cum au efectuat, există o legătură directă. Rolul Complication realizat atât prin formarea situsul activ al reacției dintre domeniul catalitic și datorită formării de complet noi domenii.

Unele proteine, enzime (exemple - lizozim și glicogen) pot varia foarte mult în dimensiune (129 și 842 de resturi de aminoacizi, respectiv), deși reacția este catalizată de scindare a legăturilor chimice de același tip. Diferența este că enzimele mai masive și mari sunt în măsură să controleze mai bine poziția în spațiu, ceea ce asigură o stabilitate mai mare și viteza de reacție.

Principala clasificare a enzimelor

În prezent, acceptate pe scară largă și în lume este clasificării standard. Potrivit ei, se află șase clase de bază, cu subclasele relevante. Noi considerăm doar de bază. Iată-le:

1. Oxidoreductazele. Funcția enzimelor în acest caz - reacții redox stimulare.

2. transferaze. Poate efectua substraturile de transfer dintre următoarele grupe:

• Unități One-carbon.
• Rămășițele aldehide și cetone.
• Acil și glicozil componente.
• Alchil (ca o excepție nu poate suporta CH3) reziduuri.
• baze azotate.
• Grupele care conțin fosfor.

3. hidrolaze. În acest caz, funcția enzimatică este de a scinda proteinele din următoarele tipuri de compuși:

• Esterii.
• Glicozide.
• Esteri și tioesteri.
• legături de tip peptidic.
• Tipul de relație CN (cu excepția aceleiași peptide).

4. liazelor. Sunt capabil să decupleze grupuri cu formarea ulterioară a unei duble legături. Mai mult, pot efectua procesul invers: aderarea la grupurile selectate să se dubleze obligațiuni.

5. isomerazele. În acest caz, funcția enzimatică a proteinelor este complicată reacții de cataliza izomere. Acest grup include următoarele enzime:

• Racemaza, epimerazei.
• Tsistransizomerazy.
• oxidoreductaze intramoleculare.
• transferaze intramoleculare.
• liază intramoleculară.

6. ligases (altfel cunoscut ca sintetaza). Acestea sunt utilizate pentru divizarea ATP-ului în timp ce formarea unor conexiuni.

Este ușor de observat că funcția enzimatică a proteinelor este incredibil de important, deoarece acestea sunt într-o anumită măsură, de control, practic, toate reacțiile care au loc în fiecare secundă în corpul tău.

Ceea ce rămâne a enzimei după interacțiunea cu substratul?

De multe ori, enzima este o origine globular proteine, din care centrul activ este reprezentat de resturile sale aceleași aminoacizi. În toate celelalte cazuri, în partea centrală ferm conectat cu acesta grupare prostetică sau coenzimă (ATP, de exemplu), relația este mult mai slabă. Un catalizator numit holoenzimă, iar restul său, după îndepărtarea apoenzimei ATP format.

Astfel, în conformitate cu această caracteristică enzime clasificate în următoarele grupe:

• hidrolază simplă, liaza și izomerază, care, în general, nu conțin bază coenzima.
• Proteinele enzimatice (exemple - unele transaminazei) cuprinzând o grupare prostetică (acid lipoic, de exemplu). Acest grup include multe dintre peroxidazei.
• Enizmy pentru care regenerarea coenzima cerute. Acestea includ kinaze, precum și de cele mai multe Oxidoreductazele.
• Alți catalizatori, compoziția care nu este încă pe deplin înțeles.

Toate substanțele care fac parte din primul grup, sunt utilizate pe scară largă în industria alimentară. Toate celelalte catalizatori necesită condiții foarte specifice pentru activarea sa, și, prin urmare, funcționează numai în organism, sau, în unele experimente de laborator. Astfel, funcția enzimatică - aceasta este o reacție foarte specifică, care constă în stimularea (cataliză de) reacții în anumite tipuri de condiții bine definite ale corpului uman sau animal.

Ce se întâmplă în site-ul activ, sau de ce enzimele funcționează atât de eficient?

Am spus în mod repetat că cheia pentru înțelegerea cataliză enzimatică este crearea centrului activ. Acolo legarea specifică a substratului, care, în astfel de condiții sunt mult mai active reacționează. Pentru tine de a înțelege complexitatea reacțiile fiind efectuate acolo, da un exemplu simplu să se întâmple fermentarea glucozei, este necesară o dată de 12 enzime! La fel de interacțiune dificilă devine posibilă numai datorită faptului că o proteină care îndeplinește funcția enzimatică are cel mai înalt grad de specificitate.

Tipuri de specificitate enzime

Este absolut. În acest caz, specificitatea este prezentată doar o singură, definite strict enzima de tip. Astfel, ureazei interacționează numai cu uree. Cu lapte de lactoză, deoarece intră în reacție în orice condiții. Aceasta este ceea ce funcție este realizată de proteine, enzime in organism.

În plus, grupul nu este specificitate absolută mai puțin frecvente. După cum se poate înțelege din nume, în acest caz, există „receptivitate“ strict la o clasă de compuși organici (esteri, incluzând alcooli complecși sau aldehide). De exemplu, pepsina, care este una dintre enzimele cheie ale stomacului, prezintă numai o specificitate pentru hidroliza legăturilor peptidice. Alcooldehidrogenazei interacționează în mod exclusiv cu alcooli și nu laktikodegidraza divizat nimic altceva decât alfa-hidroxi acizi.

Se întâmplă, de asemenea, că caracteristica funcției enzimatice a unui anumit grup de compuși, dar în anumite condiții, enzimele pot acționa destul de diferit de principala lor „scop“ al unei substanțe. În acest caz, catalizatorul „tinde“ într-o anumită clasă de substanțe, dar în anumite condiții, se pot scinda și alți compuși (nu neapărat echivalent). Cu toate acestea, în acest caz, reacția va merge mult mai lent.

Cunoscut pentru capacitatea de a acționa asupra tripsinei legături peptidice, dar puțini oameni știu că această proteină care realizează funcția enzimei în tractul gastrointestinal, ar putea reacționa cu diferiți compuși de ester.

În cele din urmă, există specificul optic. Aceste enzime pot interacționa cu o largă varietate de substanțe listă în întregime, dar numai cu condiția ca acestea să aibă o proprietăți optice bine definite. Astfel, funcția enzimatică a proteinelor, în acest caz este foarte similar cu principiul acțiunii nu este enzime, catalizatori și origine anorganică.

Care sunt factorii care determină eficiența cataliza?

Astăzi, se crede că factorii care determină un grad extrem de ridicat de eficiență a enzimelor sunt:

• concentrare efect.
• efect orientarea spațială.
• Adaptabilitatea centrului de reacție activ.

In general, efectul concentrației substanței nu diferă de cea în reacțiile de cataliza anorganice. În acest caz, o concentrație a unui astfel de substrat, care este de câteva ori mai mare decât o valoare similară pentru toate celelalte lucruri volumul de soluție în centrul activ. In centrul de reacție sorteaza selectiv substanțele cu moleculă care trebuie să reacționeze între ele. Nu este greu de ghicit că acest efect duce la o creștere a ratei de reacție chimică mai multe ordine de mărime.

Atunci când un proces chimic standard, are loc, este extrem de important, care face parte din moleculele care interactioneaza se va ciocni unul cu celălalt. Pur și simplu pune, substanța a moleculei în momentul coliziunii trebuie să fie strict orientate în raport cu celălalt. Datorită faptului că se realizează sub constrângere, atunci toate componentele implicate sunt aranjate într-o anumită linie, reacția cataliză este accelerată de aproximativ trei ordine de o astfel de abordare în situsul activ al enzimei.

Sub multifuncționalitatea în acest caz se referă la o proprietate a tuturor componentelor sitului activ în același timp (sau strict coordonate) actul pe molecula „tratat“ substanță. Care unul (moleculă) nu este numai bine fixat în spațiu (a se vedea. Mai sus), dar, de asemenea, se schimbă în mare măsură caracteristicile sale. Toate acestea conduc împreună la faptul că enzima devine mult mai ușor să acționeze pe substrat după cum este necesar.