Denaturarea proteinei

Conformație (structura) a lanțului peptidic este comandat și este unic pentru fiecare proteină. În condiții speciale există un număr mare decalaj de obligațiuni care stabilizează structura spațială a moleculei compusului. Ca urmare, decalajul complet al întregii molecule (sau o parte substanțială a acesteia) ia forma bobinei aleatoare. Acest proces se numește „denaturare“. Această schimbare poate declanșa căldură de la șaizeci la optzeci de grade. Astfel, fiecare moleculă, diferența rezultată poate diferi în conformație de cealaltă.

Denaturarea proteinelor are loc sub influența oricăror agenți capabili să distrugă necovalente. Acest proces poate avea loc în condiții alcaline sau acide, pe suprafața secțiunii de fază, sub acțiunea unor compuși organici (fenoli, alcooli și alții). proteina Denaturarea poate avea loc sub influența clorurii de guanidiniu sau uree. Agenții specificate formează legături slabe (hidrofobe, ionice, hidrogen) cu carbonil sau grupe amino ale scheletului peptidic cu un număr de grupuri de resturi de aminoacizi, înlocuind propriile lor disponibile proteina legături de hidrogen în molecule. Ca urmare, apare o modificare în structura secundară și terțiară.

Rezistența la agenți denaturanți depinde în principal de prezența în molecula compușilor proteici de legături disulfidice. inhibitor de tripsină are trei legături S - S. În condițiile recuperării denaturarii proteinei are loc fără alte influențe. Dacă ulterior pune legătura în condițiile în care oxidarea este efectuată SH grupe de cisteină și formarea de legături disulfidice, conformația inițială este restabilită. Prezența chiar și o singură legătură disulfidică crește semnificativ stabilitatea structurii spațiale.

denaturarea proteinei, de obicei însoțită de o scădere a solubilității. Împreună cu acest precipitat adesea forme. Ea apare sub forma de „proteină coagulat.“ La concentrații ridicate ale compușilor în soluție, „coagulare“ suferă întreaga soluție, ca, de exemplu, acest lucru se întâmplă atunci când fierbe ouă. Atunci când denaturarea proteinei își pierde activitatea biologică. Acest principiu se bazează utilizarea acidului carbolic (soluție apoasă de fenol) , ca o substanță antiseptică.

Instabilitatea structurii spațiale, probabilitatea ridicată a eșecului sub influența diferiților agenți este semnificativ mai dificil de a izola și de cercetare de proteine. De asemenea, a creat unele probleme atunci când se utilizează compușii în medicină și industrie.

Dacă Denaturarea proteinei din a fost realizată prin expunerea la temperaturi ridicate, răcirea lentă are loc în anumite condiții renativatsii proces - recuperarea nativ conformației (original). Acest fapt demonstrează că pozarea lanțului peptidic este în concordanță cu structura primară.

Formarea conformație nativă (sursa locație) este un proces spontan. Cu alte cuvinte, acest aranjament corespunde cu cantitatea minimă de energie liberă conținută într-o moleculă. Se poate concluziona ca rezultat că structura spațială a compusului este codificată în secvența de aminoacizi în lanțurile peptidice. Aceasta înseamnă că toate polipeptidele înrudite prin alternarea de aminoacizi (de exemplu, lanțuri de peptide mioglobinovye), va avea o conformație identică.

Proteinele pot fi diferențe semnificative în structura primară, chiar dacă este mică sau absolut identice în conformație.