Proteine: Structura și funcția proteinelor

Proteinele sunt substanțe organice. Acești compuși macromoleculari sunt caracterizați printr-o compoziție specifică și prin hidroliză se descompun în aminoacizi. Moleculele de proteine pot fi de diferite forme, multe dintre ele constau din mai multe lanțuri polipeptidice. Informații despre structura proteinei codificate in ADN-ul, iar procesul de sinteza moleculelor de proteine numite traducere.

Compoziția chimică a proteinelor

proteină medie conține:

• 52% carbon;
• 7% hidrogen;
• 12% azot;
• 21% oxigen;
• 3% sulf.

Moleculele proteice - sunt polimeri. Pentru a înțelege structura, trebuie să știți ce constituie monomeri lor - aminoacizi.

aminoacizii

Acestea pot fi împărțite în două categorii: în mod constant care apar și, uneori, întâlnite. Prima ofera 18 de proteine monomeri amidic și 2: acid aspartic și acid glutamic. Uneori, există doar trei acizi.

Acești acizi pot fi clasificate în diferite moduri: natura catenelor laterale sau le poruncea radicali, de asemenea, ele pot fi împărțite la numărul de grupări, CN și COOH.

Structura primară a proteinei

Ordinea aminoacizilor în lanțul proteic determină nivelurile ulterioare ale organizației, caracteristicile și funcțiile. Principala formă de comunicare între monomeri este o peptidă. Acesta este format prin îndepărtarea unui hidrogen de la un aminoksloty și gruparea OH a celuilalt.

Primul nivel de organizare a moleculei de proteină - o secvență de aminoacizi în ea, doar un lanț, care determină structura moleculelor proteice. Se compune dintr-un „schelet“ având o structură regulată. Această secvență repetată NH-CH-CO. Radicalii Anumite catene laterale de aminoacizi sunt prezentate (R), proprietățile lor determină compoziția structurii proteinelor.

Chiar dacă aceeași structură moleculară a proteinelor, acestea pot diferi de numai proprietăți care au o secvență diferită de monomeri în lanț. Ordinea aminoacizilor într-o proteină este determinată de gene si proteine dicteaza anumite funcții biologice. Secvența de monomeri în molecule responsabile pentru aceeași funcție, adesea aproape în diferite specii. Astfel de molecule - identice sau similare pentru a organiza și efectua în diferite tipuri de organisme, aceeași funcție - proteine omoloage. Structură, proprietăți și funcții ale moleculelor viitoare sunt stabilite în etapa de sinteză a lanțurilor de aminoacizi.

Unele caracteristici comune

Structura proteinei a fost studiată o lungă perioadă de timp, iar analiza lor structurii primare ne-a permis să facă unele generalizări. Pentru un număr mai mare de proteine caracterizate prin prezența tuturor douăzeci de aminoacizi, dintre care glicină deosebit de mare, alanină, acid aspartic, glutamină și puțin triptofan, arginină, metionină, histidină. Excepțiile sunt doar câteva grupuri de proteine, cum ar fi histone. Acestea sunt necesare pentru ambalare ADN-ului și conține o mulțime de histidină.

A doua generalizare: nu există modele comune în aminoacizii din alternarea proteinelor globulare. Dar chiar și în activitatea biologică îndepărtată a polipeptidelor sunt mici fragmente de molecule identice.

structura secundară

Al doilea nivel de organizare a lanțului polipeptidic - este poziția spațială, care este menținută prin legături de hidrogen. Α-helix secretă și β-ori. parte a circuitului o structură ordonată, astfel de zone sunt numite amorf.

Alfa-helix de proteine pravozakruchennaya naturale. Grupările laterale de aminoacizi în spirală orientată întotdeauna spre exterior și situate pe laturile opuse ale axei sale. Dacă acestea sunt non-polare, există gruparea lor pe de o parte a helix obținut arc, care creează condiții pentru convergența diferitelor regiuni elicoidale.

Beta-ori - helix foarte alungită - tind să rămână în molecula de proteină și sunt formate adiacente și paralele cu straturi neparalele p-aplatizat.

Structura terțiară a proteinei

Al treilea nivel de organizare a moleculei proteice - pliere spirale, pliuri și regiuni amorfe într-o structură compactă. Acest lucru se întâmplă datorită interacțiunii dintre lanțurile laterale ale monomerilor înșiși. Astfel de link-uri sunt împărțite în mai multe tipuri:

• legături de hidrogen se formează între radicalii polari;
• Hidrofobă - între nepolari R-grupuri;
• electrostatice forțe de atracție (obligațiuni ionice) - între grupuri, taxele care sunt opuse;
• punți disulfurice - între radicalii de cisteină.

Acest ultim tip de conexiune (-S = S) reprezintă o interacțiune covalentă. Punțile disulfidice consolida proteinele, structura lor devine mai stabilă. Dar prezența unor astfel de legături nu neapărat. De exemplu, cisteină poate fi foarte puțin în lanțul polipeptidic, sau radicali sunt în apropiere și nu se poate crea o „punte“.

Al patrulea nivel al organizației

Structura cuaternară este format, nu toate proteinele. Structura proteinelor pe al patrulea nivel determinat de numărul de lanțuri polipeptidice (protomers). Ele sunt legate între ele prin aceleași conexiuni ca și nivelul anterior al organizației, în plus față de punțile bisulfitice poduri. Molecula constă dintr-un număr de protomers, fiecare dintre ele are propria structură terțiară specială (sau identice).

Toate nivelurile de organizare a determina caracteristicile care vor servi pentru a obține proteine. Structura proteinei la primul nivel de organizare este foarte precis determină rolul lor ulterioară în celulă și a organismului ca întreg.

Funcțiile proteinelor

Este greu de imaginat chiar și cât de important este rolul proteinelor în activitatea celulară. Mai sus ne-am uitat la structura lor. Funcțiile proteinelor sunt direct dependente de ea.

Efectuarea funcției de construcție (structurale), ele formează baza oricărei citoplasmei celule vii. Acești polimeri sunt materialul principal al tuturor membranelor celulare, atunci când cuprinse într-un complex cu lipide. Aceasta include diviziunea celulară în compartimente, fiecare dintre care au loc reacțiile. Faptul că este nevoie de proprii săi termeni, un rol deosebit de important jucat de pH-ul mediu pentru fiecare dintre procesele celulare complexe. Proteinele construi pereți subțiri, care împart celula în așa-numitele compartimente. Dar fenomenul a fost numit compartimentarea.

Funcția catalitică este de a reglementa toate reacțiile celulare. Toate origine enzime sunt simple sau proteine complexe.

Orice tip de mișcare organisme (munca musculare, mișcarea în protoplasma celulelor, flicker ciliar în protozoare și t. D.) se efectuează proteine. Structura proteinelor le permite să se mute în fibre de formă și inele. Funcția de transport este faptul că multe substanțe sunt transportate peste proteinele transportoare specifice ale membranei celulare.

Rolul Hormonal acestor polimeri este de înțeles dintr-o dată: pe structura unui număr de hormoni sunt proteine, cum ar fi insulina, oxitocină.

Funcția de înlocuire este determinată astfel încât proteinele sunt capabile să formeze depuneri. De exemplu, valgumin ouă, cazeină din lapte, proteine de stocare a semințelor de plante - un număr mare de nutrienți stocate acolo.

Toate tendoanele, articulare articulare, oasele scheletului, copite proteine formate, ceea ce ne aduce la un alt funcțiilor lor - de sprijin.

moleculele de proteine sunt receptori care transporta recunoașterea selectivă a anumitor substanțe. În acest rol, în special cunoscut glicoproteine și lectine.

Cei mai importanți factori de imunitate - anticorpi și originea sistemului complement sunt proteine. De exemplu, procesul de coagulare a sângelui se bazează pe modificările proteinelor fibrinogen. Pereții interiori ai esofagului si stomacului sunt căptușite cu un strat protector de proteine mucoase - Litsinija. Toxinele sunt, de asemenea, proteine ale originilor. fundație piele, corpul animal protejat este colagen. Toate aceste funcții sunt proteine de protecție.

Ei bine, ultimul într-o funcție rând - de reglementare. Exista proteine care controleaza munca genomului. Adică, ele reglementează transcrierea și traducerea.

Indiferent de rolul important jucat orice proteine, structura de proteine a fost oamenii de stiinta unriddled pentru o lungă perioadă de timp. Și acum ei deschid noi moduri de a utiliza aceste cunoștințe.