Proteinele simple și complexe. Structura, funcțiile, proprietățile, caracteristicile, exemple de proteine complexe

Una dintre definițiile vieții este după cum urmează: „Viața este modul de existență a organismelor de proteine.“ Pe planeta noastră, fără excepție organismele conțin astfel de materiale organice, cum ar fi proteinele. Acest articol va descrie proteinele simple si complexe diferente in structura moleculara identificate, și discută funcțiile lor în celulă.

Care sunt proteine

Din punct de vedere al biochimiei - polimeri organici o greutate moleculară mare, monomeri care sunt 20 de tipuri diferite de aminoacizi. Ele sunt unite prin legături chimice covalente, peptide altfel cunoscut. Deoarece monomeri de proteine sunt compuși amfoterici, ele conțin atât o grupare amino și o grupare funcțională carboxil. Legătura chimică CO-NH între ele are loc.

Dacă polipeptida constă din resturile de aminoacizi se leagă, formează o proteină simplă. Moleculele de polimer, care cuprinde suplimentar ioni metalici, vitamine, nucleotide, hidrați de carbon - sunt proteine complexe. În continuare, considerăm că structura spațială a polipeptide.

Nivelurile de organizare a moleculelor proteice

Acestea sunt prezentate în patru configurații diferite. Prima structură - liniară, este cel mai simplu și are forma unui lanț polipeptidic în timpul spiralare sale formarea de legături de hidrogen suplimentare. Ele stabilizează helix, care se numește o structură secundară. instituții terțiare au proteine simple și complexe, majoritatea celulelor vegetale și animale. Acestea din urmă configurație - cuaternară apare în interacțiunea mai multor molecule ale structurii native, coenzime unite, și anume astfel de proteine au structură complexă, funcționează în diferite funcții ale corpului.

O varietate de proteine simple,

Acest grup nu este numeroase polipeptide. Moleculele lor constau numai din resturi de aminoacizi. Pentru a include proteine, cum ar fi histonelor și globulinelor. Prima reprezentată în structura de bază, și se combină cu moleculele de ADN. Al doilea grup - globulinele - sunt principalele componente ale plasmei din sânge. O astfel de proteină, cum ar fi gama globulină, îndeplinește funcțiile de apărare imună și este un anticorp. Acești compuși pot forma complecși, care contin carbohidrati si proteine complexe. Astfel de proteine simple de fibrilare, cum ar fi colagen și elastină, fac parte din țesut conjunctiv, cartilajelor, tendoanelor, piele. Funcția lor principală - construcție și de sprijin.

proteina tubulinei este un membru al microtubuli, care sunt componente ale cilia și flageli organisme unicelulare precum ciliate, Euglena, flagelate parazitare. Aceeași proteină este un membru al organismelor multicelulare (flageli spermatozoidului, cilia ova, epiteliul ciliat al intestinului subțire).

Albumină Protein servește pentru a stoca o funcție (de exemplu, o proteină de ouă de găină). În endospermul semințelor de cereale - secară, orez, grâu - molecule de proteine se acumulează. Acestea sunt numite incluziuni celulare. Aceste substanțe sunt utilizate în embrion de semințe la începutul dezvoltării sale. În plus, conținutul ridicat de proteine al gărgăriței de grâu este un indicator foarte important al calității făină. Pâine coaptă din făină de gluten bogat are o calitate ridicată și gust mai util. Glutenul conțin așa-numitul grâu dur. Plasma sanguină pește mare adâncime conține proteine care previn moartea lor de frig. Ei posedă proprietăți antigel, prevenind moartea organismului la temperaturi scăzute ale apei. Pe de altă parte, în compoziția peretelui celular al bacteriilor termofile din surse geotermale conținea proteine capabile să-și păstreze configurația naturală (structura terțiară sau cuaternară) și nu denaturează la temperaturi cuprinse între +50 și + 90 ° C

proteid

Acestea sunt proteine complexe, care sunt caracterizate printr-o mare diversitate în legătură cu diferitele funcții realizate de aceștia. După cum sa menționat anterior, grupul de polipeptide, cu excepția porțiunii de proteină conține o grupă prostetică. Sub influența diferiților factori, cum ar fi temperaturi ridicate, săruri ale metalelor grele, concentrate de proteine complexe alcaline și acide pot modifica forma spațială, simplifica. Acest fenomen se numește denaturare. Structura proteinelor complexe este perturbat legăturile de hidrogen sunt rupte, iar moleculele își pierd proprietățile și funcțiile lor. Ca o regulă, denaturarea este ireversibilă. Dar unele dintre polipeptide acționează ca un catalizator, de conducere și funcțiile de semnalizare, este posibil renaturare - refacerea structurii naturale a proteide.

În cazul în care acțiunea este un factor destabilizator merge pentru o lungă perioadă de timp, molecula de proteină este distrusă complet. Acest lucru duce la ruperea legăturilor peptidice ale structurii primare. Restaurare de proteine și funcția sa nu mai este posibilă. Acest fenomen se numește distrugere. Un exemplu este gătit de ouă: proteine lichide - albumina, situată în structura terțiară este complet distrusă.

biosinteza proteinelor

Încă o dată, amintim că, în polipeptidele organismelor vii este format din 20 de aminoacizi, dintre care unele sunt de neînlocuit. Această lizină, metionină, fenilalanină, și așa mai departe. D. Ei intră în fluxul sanguin din intestinul subțire după divizarea acesteia produse proteice. Pentru a sintetiza aminoacizi esențiali (alanină, prolină, serină), fungi și animale folosesc compuși care conțin azot. Plantele, fiind autotrofe, formează în mod independent un monomer constituente necesare reprezentând proteine complexe. Pentru aceste reacții de asimilare sunt nitrații folosite, amoniac sau fără azot. In anumite tipuri de microorganisme se oferă un set complet de aminoacizi, în timp ce în altele numai unele sunt sintetizați monomeri. Etapele de biosinteză a proteinelor apar în celulele tuturor organismelor vii. La baza transcriere se produce și în citoplasmă celulei - difuzare.

Primul pas - sinteza ARNm precursor are loc prin ARN polimeraza enzima. El rupe legăturile de hidrogen dintre lanțurile ADN, și unul dintre ele pe principiul complementarității colectează molecule pre-ARNm. Acesta este expus la slaysingu care este copt, și apoi iese din nucleu în citoplasmă, formând acidul ribonucleic mesager.

Pentru punerea în aplicare a doua etapă, este necesară o organite specifică - ribozomi și informații moleculare și transfer de acizi ribonucleic. O altă condiție importantă este prezența ATP, deoarece reacțiile metabolismului plastic, care aparține biosinteza proteinelor are loc cu absorbție de energie.

Enzimele, structura și funcția lor

Acesta este un grup mare de proteine (aproximativ 2000), îndeplinind rolul substanțelor care afectează viteza reacțiilor biochimice din celule. Ele pot fi simple (trepsin, pepsina) sau complex. Proteinele complexe compuse din apoenzimei și coenzima. Specificitatea proteinei în raport cu compușii pentru care acționează, determină o coenzimă, iar activitatea proteide se observă numai în cazul în care componenta de proteină legată de apoenzimei. Activitatea catalitică a enzimei este independentă a moleculei, ci numai de către centrul activ. Structura sa corespunde structurii chimice a substanțelor catalizată de principiul „cheie de blocare“, astfel încât acțiunea enzimelor este strict specific. Funcțiile proteinelor complexe sunt în participarea la procesele metabolice și la utilizarea lor ca acceptori.

Clase de proteine complexe

Ele au fost dezvoltate de biochimisti, bazat pe 3 criterii: proprietăți fizico-chimice, caracteristici și caracteristici structurale proteide de specificitate. Primul grup include polipeptide din diferite proprietăți electrochimice. Acestea sunt împărțite în bază, neutre și acide. Relativ la proteinele de apă poate fi hidrofil, amfifilic și hidrofobe. Al doilea grup de enzime care au fost luate în considerare anterior. Al treilea grup include polipeptide care diferă în grupa prostetică compoziția chimică (este chromoproteids, nucleoproteine, metaloproteinelor).

Luați în considerare proprietățile proteinelor complexe mai în detaliu. Astfel, de exemplu, proteina acidă, care este o parte a ribozomilor, conține 120 de aminoacizi și este versatil. Acesta este situat în organitele-sintetizarea proteinelor, atât în celulele procariote și eucariote. Un alt membru al acestui grup - proteina S-100, este format din două lanțuri legate de ioni de calciu. El este un membru al neuronilor si Glia - sprijinirea tesutului sistemului nervos. Proprietatea comună a tuturor proteinelor acide - un conținut ridicat de acizi dicarboxilici: glutamic și aspartic. Prin proteine alcaline includ histones - proteine care formeaza acizii nucleici ARN și ADN. Particularitatea compoziției chimice este cantitatea mare de lizină și arginină. Histone, împreună cu forma nucleară cromozom cromatina - critic structura celulei ereditate. Aceste proteine sunt implicate în procesele de transcripție și translație. Proteinele amfifile larg reprezentate în membranele celulare, formând un bistrat lipoprotein. Astfel, grupul studiat proteinele complexe discutate mai sus, am fost convinși că proprietățile lor fizico-chimice, datorită structurii componentei de proteină și grupe prostetice.

Unele proteine complexe ale membranei celulare sunt capabili să recunoască o varietate de compuși chimici, cum ar fi antigene și să reacționeze la ele. Această semnalizare proteide funcții, este foarte important pentru procesele de absorbție selectivă, substanțe din mediul extern, și să-l protejeze.

Glicoproteine și proteoglicani

Ele sunt proteine complexe care diferă între o compoziție biochimică grupe prostetice. În cazul în care legăturile chimice dintre componentul proteic si partea carbohidrat - covalent-glicozida, astfel de substanțe sunt numite glicoproteine. Apoenzimei au prezentat molecule de mono- și oligozaharide, exemple de astfel de proteine sunt protrombină, fibrinogen (proteine implicate în coagularea sângelui). Kortiko- și gonadotropi hormoni, interferoni, enzime si membrana sunt glicoproteine. In moleculele parte proteina proteoglicanului este de numai 5%, restul fiind o grupare prostetică (geteropolitsaharid). Ambele părți sunt conectate printr-o legătură glicozidică a grupului-treonină și arginină grupările OH și NH₂-glutamină și lizină. moleculele de proteoglican joacă un rol foarte important în celulele metabolismului apă-sare. Mai jos este un tabel de proteine complexe, am studiat.

metaloproteinelor

Aceste materiale conțin ca parte a ionului moleculară a unuia sau mai multor metale. Luați în considerare exemple de proteine complexe, care aparțin grupului de mai sus. Este mai presus de toate enzimele, cum ar fi citocromoxidază. Este situat pe cristae mitocondriilor si activeaza sinteza de ATP. Ferrin și transferinei - proteid conținând ioni de fier. le depozitele de origine în celule, iar al doilea este transportul de proteine din sânge. Un alt metaloproteinelor - alfaamelaza le conține ioni de calciu este inclus în compoziția salivei și sucul pancreatic, care participa la divizarea amidonului. Hemoglobina este modul în care metaloproteinelor și hromoproteidov. El serveste ca o proteina de transport care transportă oxigenul. Rezultatul este un compus de oxihemoglobină. Inhalarea de monoxid de carbon, sau cu monoxid de carbon-numit, moleculele de hemoglobina formează eritrocite compuse foarte stabile. Acesta se raspandeste rapid la organe și țesuturi, provocând intoxicații cu celule. Ca rezultat, inhalare după prelungită de moarte monoxid de carbon are loc de la asfixiere. Hemoglobina transporta parțial și dioxidul de carbon format în procesele catabolice. Din fluxul sanguin de dioxid de carbon la plamani si rinichi, si de la ei - la mediul extern. Unele crustacee și moluște proteine de transport care transportă oxigenul, este gaura de cheie. In loc de fier conține ioni de cupru, astfel încât sângele animal nu este roșu și albastru.

funcţia de clorofilă

Așa cum am menționat mai devreme, proteine complexe pot forma complecși cu pigmenți - substanțe organice colorate. Culoarea lor depinde de grupuri de hromoformnyh care absorb selectiv anumite spectre de lumina soarelui. In celulele plantelor are plastide verde - cloroplastele care contin clorofila pigment. Acesta este compus din atomi de magneziu și un alcool polihidric, fitol. Ele sunt asociate cu molecule de proteine, și ele însele conțin cloroplaste tilacoid (plăci) sau membrane asociate in stive - fațetă. Acestea sunt pigmenți fotosintetici - clorofilă - si carotenoide suplimentare. Aici sunt toate enzimele utilizate în reacțiile fotosintetice. Astfel chromoproteids, care includ clorofila, efectua funcții critice în metabolism, și anume în reacțiile asimilare și disimilație.

proteine virale

Acestea includ reprezentanți ai formelor non-celulare ale vieții, care intră în Împărăția lui Vir. Virusurile nu au propriul lor aparat-sintetizarea proteinelor. Acizii nucleici, ADN sau ARN, poate induce sinteza majorității particulelor proprii celulelor infectate cu virus. virusuri simple constau numai din molecule proteice, asamblate într-un mod compact structură elicoidală sau o formă poliedrică, cum ar fi virusul mozaic al tutunului. virusurile complexe au membrane suplimentare care fac parte din membrana plasmatică a celulei gazdă. După cum se poate include glicoproteine (virusul hepatitei B, virusul variolei). Funcția principală a glicoproteinelor - o recunoaștere a receptorilor specifici de pe membrana celulei gazdă. Compoziția membranelor virale suplimentare și proteine includ enzime care furnizează reduplicarea ADN sau ARN de transcriere. Pe baza celor de mai sus, se poate concluziona următoarele: proteine de particule virale cochilii au o structură specifică, în funcție de proteinele membranare ale celulei gazdă.

În acest articol am fost dat caracteristicile proteinelor complexe, a studiat structura și funcția lor în celule de diferite organisme.