Nivelurile organizării structurale a moleculei de proteine: structura secundară a proteinei

Baza structurii proteinelor și a proteinelor este o catenă polipeptidă, iar molecula de proteină poate consta din unul, două sau mai multe lanțuri. Cu toate acestea, proprietățile fizice, biologice și chimice ale biopolimerilor sunt determinate nu numai de o structură chimică comună, care poate fi "fără sens", ci și de prezența altor niveluri de organizare a moleculei de proteine.

Structura primară a proteinei este determinată de compoziția cantitativă și calitativă a aminoacizilor. Legăturile peptidelor sunt baza structurii primare. Pentru prima dată această ipoteză a fost exprimată în 1888 de către A. Ya. Danilevsky, iar mai târziu ipotezele sale au fost confirmate de sinteza peptidelor, pe care E. Fisher le-a realizat. Structura moleculei de proteine a fost studiată în detaliu de către A. Ya. Danilevsky și E. Fisher. Conform acestei teorii, moleculele de proteine constau dintr-un număr mare de reziduuri de aminoacizi, care sunt legate prin legături peptidice. Molecula de proteină poate avea una sau mai multe lanțuri de polipeptide.

În studiul structurii primare a proteinelor se utilizează agenți chimici și enzime proteolitice. Astfel, folosind metoda Edman este foarte convenabil să se identifice aminoacizii terminali.

Structura secundară a proteinei demonstrează configurația spațială a moleculei de proteină. Există următoarele tipuri de structură secundară: helix alfa-helical, beta-helical, colagen. Oamenii de știință au stabilit că alfa-helixul este cel mai caracteristic pentru structura peptidelor.

Structura secundară a proteinei este stabilizată prin legături de hidrogen. Acestea din urmă apar între atomii de hidrogen conectați la atomul de azot electronegativ al unei legături peptidice și atomul de oxigen carbonil al celui de-al patrulea aminoacid din acesta și sunt dirijați de-a lungul helixului. Calculele energetice arată că în polimerizarea acestor aminoacizi, alfa helixul drept, care este prezent în proteinele native, este mai eficient.

Structura secundară a proteinei: structura beta-pliată

Lanțurile polipeptidice din pliurile beta sunt complet alungite. Formările beta se formează prin interacțiunea a două legături peptidice. Această structură este caracteristică proteinelor fibrilare (keratină, fibroină, etc.). În particular, beta-keratina este caracterizată prin aranjamentul paralel al lanțurilor polipeptidice, care sunt în plus stabilizate prin legături disulfidice între catene. În fibroina de mătase, lanțurile polipeptidelor adiacente sunt antiparalerale.

Structura secundară a proteinelor: spirala de colagen

Formarea este formată din trei lanțuri spiralate de tropocollagen, care are forma unei tije. Lanțurile spirale sunt răsucite și formează o supervelope. Helixul este stabilizat prin legături de hidrogen care apar între hidrogenul grupărilor amino peptidice ale resturilor de aminoacizi ale unui lanț și oxigenul din gruparea carbonil a resturilor de aminoacizi ale celuilalt lanț. Structura prezentată conferă colagenului o rezistență și o elasticitate ridicată.

Structura terțiară a proteinei

Majoritatea proteinelor din starea nativă au o structură foarte compactă, determinată de forma, mărimea și polaritatea radicalilor de aminoacizi, precum și de secvența aminoacizilor.

Interacțiunile hidrofobice și ionogene, legăturile de hidrogen etc. au un efect semnificativ asupra formării conformației native a proteinei sau a structurii sale terțiare. Sub acțiunea acestor forțe se realizează o conformație termodinamică a moleculei de proteină și stabilizarea acesteia.

Structura cuaternară

Acest tip de structură de molecule apare ca rezultat al asocierii mai multor subunități într-o singură moleculă complexă. Structura fiecărei subunități include structurile primare, secundare și terțiare.